Programma del Corso di Biocristallografia per la Laurea Specialistica in Biotecnologie Molecolari ed industriali




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НазваниеProgramma del Corso di Biocristallografia per la Laurea Specialistica in Biotecnologie Molecolari ed industriali
Дата27.09.2012
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Programma del Corso di Biocristallografia per la Laurea Specialistica in Biotecnologie Molecolari ed industriali


(Secondo semestre del Quarto Anno)


Programma



Introduzione. Tecniche usate per la determinazione della struttura tridimensionale delle macromolecole. Ruolo della Biocristallografia nella strutturistica macromolecolare.


Teoria della diffrazione. Il fenomeno della diffusione. Geometria. Diffusione dovuta ad un unico elettrone. Diffusione da un atomo. Il fattore di scattering atomico. Fattore di struttura. Il fattore di struttura di un atomo non collocato nell'origine di un sistema di coordinate. Diffusione di un filare di atomi. Diffusione di un insieme tridimensionale di atomi. Condizioni di Von Laue. Fattore di Struttura di un cristallo. Le convoluzioni nel calcolo della diffrazione dei raggi X. Legge di Bragg.


Proprietà dei cristalli. Simmetria. Elementi di Simmetria. Gruppi spaziali. Reticolo reciproco. Preparazione dei cristalli macromolecolari. Proprietà dei cristalli di proteina. Relazione fra reticolo reciproco e reticolo cristallino. Sfera di Ewald. Determinazione del gruppo spaziale di un cristallo. Calcolo del numero di molecole presenti nella cella unitaria di un cristallo macromolecolare.


Determinazione della struttura molecolare per diffrazione dei raggi X. Il problema della fase. Stadi nella determinazione di una struttura macromolecolare. Sorgenti di raggi X. Metodi di raccolta di dati. Risoluzione del problema della fase. Sostituzione isomorfa multipla. La Funzione di Patterson. Trattamento degli errori. Calcolo delle mappe di densità elettronica. Sostituzione molecolare.


Costruzione e raffinamento del modello. Interpretazione delle mappe di densità elettronica. Costruzione del modello. Ruolo dell'informatica grafica. Raffinamento del Modello. Criteri di accuratezza. Il fattore R. I grafici di Ramachandran. Controllo della stereochimica.


Alcuni risultati della Biocristallografia. La sintesi di Fourier differenza nello studio funzionale delle proteine. Esempi. Cambiamenti conformazionali. Biocristallografia risolta nel tempo. Importanza della luce di sincrotrone.


Testi Consigliati


1) Drenth, J (1994) Principles of Protein X-ray Crystallography. Springer Verlag.


2) Blundell, T. L. & Johnson, L. N. (1976) Protein Crystallography. Academic Press, New York.


3) Giacovazzo, C. (Editor) (1992) Fundamentals of Crystallography. Oxford University Press, Oxford.


4) Cantor, C. R. & Schimmel, P. R. (1980) Biophysical Chemistry Volume 2. W. H. Freeman and Company, San Francisco.


5) McPherson, A. (1983) The Preparation and Analysis of Protein Crystals. John Wiley, New York.


6) Branden, C. & Tooze, J. (1991) Introduction to Protein Structure. Garland Publishing, Inc., New York.

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