Лекция тема: Обмен белков и аминокислот




Скачать 77.18 Kb.
НазваниеЛекция тема: Обмен белков и аминокислот
Дата12.02.2013
Размер77.18 Kb.
ТипЛекция
Ф КГМУ 4/3-04/01

ИП № 6 УМС при КазГМА

от 14 июня 2007 г.



КАРАГАНДИНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

Кафедра биологической химии


ЛЕКЦИЯ

Тема: Обмен белков и аминокислот


Дисциплина Биологическая химия

Специальность 051301 - Общая медицина

Курс II

Время (продолжительность) 50 минут




Караганда 2009г.


Утверждена на методическом совещании кафедры

от "____"__________2009 г, Протокол №_____

Зав.кафедрой, профессор ______________ Л.Е. Муравлева


Цель лекции: ознакомить студентов с путями расходования аминокислот в клетке, с реакцими трансаминирования и декарбоксилирования, дезаминирования аминокислот

План:

1.Пути расходования аминокислот в клетке

2.Трансаминирование.

3.Общая характеристика путей образования и обезвреживания аммиака.

Полноценность белкового питания зависит от аминокислотного состава белков и определяется наличием незаменимых аминокислот. Суточная потребность в каждой незаменимой аминокислоте - 1-1.5 гр. Пищевые белки - это главный источник азота для организма.

80% аминокислот, которые поступают в организм из желудочно-кишечного тракта, используются для синтеза белков. Остальные 20% вступают в метаболические процессы. Все эти процессы можно разделить на 2 группы: 1. общие пути катаболизма аминокислот (для всех аминокислот они одинаковы): декарбоксилирование, дезаминирование, трансаминирование. В них принимает участие общая часть молекулы аминокислоты; 2. специфические пути метаболизма для каждой отдельной аминокислоты (разные для разных аминокислот) - участвуют радикалы аминокислот. Это - особенности обмена отдельных аминокислот.

2.Трансаминирование.

Реакция трансаминирования заключается в том, что аминокислота и кетокислота обмениваются друг с другом своими функциональными группами при альфа-углеродном атоме. В результате вступившая в реакцию аминокислота превращается в соответствующую альфа-кетокислоту, а кетокислота становится аминокислотой. Эту реакцию катализируют ферменты под названием аминотрансферазы, коферментом всех трансаминаз является пиридоксальфосфат.

Трансаминирование – это циклический процесс, все стадии которого катализируются одним и тем же ферментом - трансаминазой данной пары кислот. В этот цикл вступает одна аминокислота и кетокислота. Образуются другая альфа-кетокислота и аминокислота. Все стадии этого процесса обратимы. Каждая трансаминаза обычно специфична для одной пары субстратов и соответствующей ей пары продуктов и все стадии реакции катализируются только одним ферментом (слайд-рисунок 1).

Трансаминирование обеспечивает синтез новых аминокислот из числа заменимых, обеспечивают протекание реакций непрямого дезаминирования и синтез мочевины.

3.Общая характеристика путей образования и обезвреживания аммиака.

Реакция дезаминирования - удаления -аминогруппы аминокислоты. Дезаминированию подвергаются все аминокис­лоты, кроме лизина. Различают окислительное, неокислительное и непрямое дезаминирование.

Окислительному дезаминированию подвергается только глутамат. Реакция происходит в митохондриях многих тканей, наибо­лее активно в печени. Глутаматдегидрогеназа, катализирующая эту реакцию, является никотинамидной, поэтому отнимаемые протоны и электроны не передаются сразу на кислород, а транспортируются по полной цепи переноса электронов с образованием трех молекул АТФ. Прямому неокислительному дезаминированию подвергаются: серии, треонин, гистидин, цистеин Большинство аминокислот подвергается в клетке непрямому дезаминированию, которое включает две стадии: а) трансаминирование с --кетоглутаратом, образование глутамата в цитозоле клетки; б) окислительное дезаминирование глутамата в митохондриях.

Один из непосредственных продуктов дезаминирования - аммиак. Другой продукт реакции дезаминирования - альфа-кетокислота. Все образующиеся альфа-кетокислоты легко расщепляются дальше до СО2 и Н2О, либо тем или иным путем превращаются в кислоты, которые являются промежуточными метаболитами ЦТК (альфа-кетоглутаровую, янтарную, фумаровую, -щавелево-уксусную).

Все эти метаболиты могут в организме трансформироваться в углеводы, перед этим превращаясь в ПВК. Поэтому 17 аминокислот относится к группе глюкогенных аминокислот. Только 3 аминокислоты не могут превращаться в пируват, но превращаются в Ацетил-КоА – кетогенные аминокислоты: лейцин, лизин, триптофан). Они могут прямо трансформироваться в жирные кислоты или в кетоновые тела.

Метаболические пути, в которые вступают аминокислоты после дезаминирования, уже не являются собственно путями метаболизма аминокислот, а являются универсальными и для аминокислот, и для углеводов, и для жиров.

Основным источником аммиака является катаболизм аминокислот, однако аммиак может образовываться при распаде других азотсодержащих соединений(биогенных аминов, нуклеотидов) в тканях, при гниении в кишечнике.

Образовавшийся в клетках аммиак связывается (обезвреживается) и выводится почками в виде ко­нечных продуктов азотистого обмена: мочевины ( синтезируется в печени) и аммонийных солей (образуются в почках). Существует несколько способов обезвреживания и выведения аммиака в разных тканях. Основной реакцией обезвреживания аммиака почти во всех тканях является синтез глутамина действием глутаминсинтетазы. Глутамин является транспортной формой аммиака, так как представляет собой нейтральную аминокислоту, способную легко проникать через клеточные мембраны путем облегченной диффузии (в отличие от глутаминовой кислоты, требующей механизмов активного транспорта). Из многих органов глутамин поступает в кровь, в наибольшем количестве - из мышц и мозга.

Образовавшийся в тканях глутамин транспортируется в почки и кишечник. В энтероцитах амидная группа глутамина превращается в аммиак, а аминогруппа глутамина - в аминогруппу аланина. Из кишечника аммиак поступает в печень.

В почках глутамин также подвергается действию глутаминазы и расщепляется на аммиак и глутамат, который реабсорбируется и аозвращается в клетки тканей. Аммиак используется для нейтрализации кислых продуктов и образования аммонийных солей, которые экскретируются с мочой.

Из мышц и некоторых других тканей избыток аммиака выводится в виде аланина. Образовавшийся аланин поступает в печень, где подвергается непрямому дезаминированию.

В печени аммиак обезвреживается путем образования с СО2 и образования карбамоилфосфата. Реакцию катализирует карбамоилфосфатсинтетаза I, которая использует 2 моль АТР. Фермент локализован в митохондриях гепатоцитов. Продукт реакции карбамоилфосфат - используется затем в орнитиновом цикле Кребса-Гензелейта для синтеза мочевины. Аммиак может образоваться и в самих гепатоцитах путем дезаминирования аминокислот, а также гидролиза глутамина.

Мочевина образуется в результате циклической последовательности реакций, протекающих в печени (слайд-рисунок 2) атома азота берутся из свободного аммиака и за счет дезаминирования аспартата, карбонильная группа — из гидрокарбоната. На первой стадии, реакция, из гидрокарбоната (НСО3-) и аммиака с потреблением 2 молекул АТФ образуется карбамоилфосфат. На следующей стадии, реакция, карбамоильный остаток переносится на орнитин с образованием цитруллина. Вторая аминогруппа молекулы мочевины поставляется за счет реакции аспартата с цитруллином. Для этой реакции вновь необходима энергия в форме АТФ. Отщепление фумарата от аргининосукцината приводит к аргинину, из которого в результате гидролиза образуется изомочевина, сразу же превращающаяся в результате перегруппировки в мочевину. Остающийся орнитин вновь включается в цикл мочевины.

Фумарат, образующийся в цикле мочевины, может в результате двух стадий цитратного цикла через малат переходить в оксалоацетат, который за счет трансаминирования далее прекращается в аспартат. Последний также вновь вовлекается в цикл мочевины.

В орнитиновом цикле расходуются 4 макроэргические связи 3 молекул АТФ на каждый оборот цикла. Однако процесс превращения аминокислот в безазотистые остатки и мочевину обеспечивает сам себя энергией: а) при регенерации аспартата из фумарата на стадии дегидрирования малата образуется НАДН кото­рый может обеспечить синтез 3 макроэргических связей; б) при окислительном дезаминироваиии глутамата в разных органах также образуется НАДН, который может обеспечить образование 3 макроэргичес-ких связей.

Затраты энергии происходят и при трансмембранном переносе веществ, связанном с синтезом и экскрецией мочевины. Первые 2 реакции орнитинового цикла исходят в митохондриях, а последующие 3 - в цитоплазме. Цитруллин, образующийся в митохондрии, должен бьпъ перенесен в цитозоль, а орнитин, образующийся цитозоле, должен быть перенесен в митохондрию. Кроме того, в почках перенос мочевины из крови в мочу происходит за счет градиента ионов натрия, создаваемого К+, Na+- АТФазой.

В организме человека происходит только окислительное декарбоксилирование. Ферменты – декарбоксилазы, их простетическая группа представлена пиридоксальфосфатом В6. Продукты реакции – биогенные амины и углекислый газ.

Глутаматдекарбоксилаза - высокоспецифичный фермент. В клетках серого вещества головного мозга катализирует реакцию превращения глутаминовой кислоты в гамма-аминомасляную кислоту (ГАМК). ГАМК является медиатором тормозных импульсов в нервной системе.

Гистидиндекарбоксилаза превращает гистидин в гистамин. Гистамин является медиатором и содержится в нервных клетках и в тучных клетках в секреторных гранулах. Гистамин секретируется в кровь при повреждении ткани. Особенно много его выделяется в очаге воспаления. Гистамин играет важную роль в проявлении аллергических реакций.

Сериндекарбоксилаза. Катализирует первую реакцию синтеза ацетилхолина из серина. Ацетилхолин – возбуждающий медиатор вегетативной нервной системы.

Декарбоксилаза ароматических аминокислот имеет широкую субстратную специфичность. Превращает несколько разных аминокислот: а) триптофан - в триптамин; б) 5-окситриптофан - в триптамин (серотонин); в) 3,4-диоксифенилаланин - в дофамин

Серотонин вырабатывается в нервной ткани; сужает сосуды, регулирует свертывание крови, обладает антиаллергическим действием. Фенилаланин может в результате окисления присоединять две ОН-группы в кольце и превращаться в диоксифенилаланин, из него под действием декарбоксилазы ароматических аминокислот образуется дофамин. Дофамин является предшественником катехоламинов - норадреналина и адреналина.

Иллюстративный материал

Слайд-рисунок 1 Трансаминирование аминокслот

Слайд-рисунок 2 Цикл мочевины

Литература:

1.Биохимия. Учебник /под редакцией член – корр РАН, проф. Е.С. Северина – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003.- 784 с

2. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Т. 2. Пер. с англ: - М.: Мир, 1993. - 384с.

Похожие:

Лекция тема: Обмен белков и аминокислот icon16. Переваривание белков и обмен азота
Общая схема катаболизма белков от поступления пищевых белков до катаболизма аминокислот в клетках. Заменимые и незаменимые аминокислоты....
Лекция тема: Обмен белков и аминокислот iconЛекция 3 аминокислоты
Известно несколько сотен аминокислот. Важнейшими являются 20 аминокислот, входящих в состав белков, их называют протеиногенными....
Лекция тема: Обмен белков и аминокислот iconТема: Обмен и функции аминокислот
Изучение особенностей обмена некоторых аминокислот в организме имеет большое значение в постановке диагноза заболеваний, т к они...
Лекция тема: Обмен белков и аминокислот iconЛитература: Лекция по теме «Протеолиз»
...
Лекция тема: Обмен белков и аминокислот iconСканирование диагностически значимых антигенных областей основного белка chlamydia trachomatis momp с помощью серии перекрывающихся рекомбинантных белков
Была смоделирована серией рекомбинантных белков, содержащих фрагменты momp длиной порядка 100 аминокислот и перекрывающихся на 30...
Лекция тема: Обмен белков и аминокислот iconЛекция 10. Обмен веществ. Биосинтез белков
Важнейшее свойство живых организмов — обмен веществ. Любой живой организм — открытая система, которая потребляет из окружающей среды...
Лекция тема: Обмен белков и аминокислот iconТема Аминокислоты, белки и их обмен
Методы выделения белков из биологического материала, способы очистки белковых препаратов
Лекция тема: Обмен белков и аминокислот iconКонтрольная работа №1 (Химия белков, витамины, ферменты, обмен белков и нуклеотидов) Дать определение третичной структуры белков. Указать типы связей, ее стабилизирующие
...
Лекция тема: Обмен белков и аминокислот iconПрограмма курса «биохимия» Основные классы биоорганических соединений: Аминокислоты
Структура аминокислот, входящих в состав белков, их химические свойства, ионизация при изменении рН, деление аминокислот на группы...
Лекция тема: Обмен белков и аминокислот iconЛекция 9 Взаимодействия определяющие структуру молекул белков
Согласованность структуры белков по ближним взаимодействиям. Согласованность локальных и дальних по цепи, взаимодействий. Энергетика...
Разместите кнопку на своём сайте:
Библиотека


База данных защищена авторским правом ©lib.znate.ru 2014
обратиться к администрации
Библиотека
Главная страница